Тирозиназа

Тирозиназа
Тирозиназа
Обозначения
Символы	TYR; ; OCA1A; OCAIA
CAS	9002-10-2
Entrez Gene	7299
OMIM	606933
RefSeq	NP_000363
UniProt	P14679
Другие данные
Шифр КФ	1.14.18.1
Локус	11-я хр. , 11q
	Информация в Викиданных ?

Тирозиназа (монофенольная монооксигеназа, англ. monophenol monooxygenase) — медьсодержащий фермент, катализирующий окисление фенолов (например, тирозина). Широко распространена у многих живых существ. Тирозиназа катализирует синтез меланина и других пигментов из их предшественника тирозина. Присутствием тирозиназы объясняется почернение на воздухе разрезанного или начищенного картофеля.

Одна из мутаций тирозиназы человека нарушает процесс синтеза меланина и приводит к альбинизму глаз и кожи типа I (тирозиназ-отрицательный альбинизм). Эта мутация присутствует у одного из 17 000 человек^[1].

Структура

Тирозиназы встречаются у представителей всех царств живой природы — растений, животных и грибов. Тирозиназы у различных видов различаются по структуре, молекулярной массе и свойствам. Тем не менее, для всех тирозиназ характерно одинаковое строение активного центра. Он представляет собой два катиона меди, каждый из которых ориентирован с помощью трёх гистидиновых остатков. Активный центр этого фермента очень похож на активный центр гемоцианина как по структуре, так и по свойствам. Эти два фермента, по-видимому, имеют общее происхождение. Активный центр тирозиназы способен захватывать одну молекулу кислорода, которая затем используется для окисления субстрата^[2]^[3].

Тирозиназа человека представляет собой трансмембранный белок, расположенный в мембранах меланоцитов. Большая часть молекулы тирозиназы, включая её активный центр, находится внутри меланосомы, и лишь небольшая часть расположена вне меланосомы, в цитоплазме меланоцита^[4]^[5].

Примечания

↑ Witkop CJ. Albinism: hematologic-storage disease, susceptibility to skin cancer, and optic neuronal defects shared in all types of oculocutaneous and ocular albinism (англ.) // Ala J Med Sci. — London, 1979. — Vol. 16, no. 4. — P. 327—330.
↑ Mayer, AM. Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review (англ.) // Phytochemistry. — London, 2006. — Vol. 67, no. 21. — P. 2318—2331.
↑ Jaenicke, E and Decker, H. Tyrosinases from crustaceans form hexamers (англ.) // Biochem. J.. — London, 2003. — No. 371 (Pt 2). — P. 515—523.
↑ Kwon BS, Haq AK, Pomerantz SH, Halaban R. Isolation and sequence of a cDNA clone for human tyrosinase that maps at the mouse c-albino locus (англ.) // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — London, 1987. — Vol. 84, no. 21. — P. 7473—7477. Архивировано 24 сентября 2015 года.
↑ Theos AC, Tenza D, Martina JA, Hurbain I, Peden AA, Sviderskaya EV, Stewart A, Robinson MS, Bennett DC, Cutler DF, Bonifacino JS, Marks MS, Raposo G. Functions of adaptor protein (AP)-3 and AP-1 in tyrosinase sorting from endosomes to melanosomes (англ.) // Mol. Biol. Cell. — London, 2005. — Vol. 16, no. 11. — P. 5356—5372.

Ссылки

Тирозиназа (КФ 1.14.18.1) на ExPASy Proteomics Server

[1] Witkop CJ. Albinism: hematologic-storage disease, susceptibility to skin cancer, and optic neuronal defects shared in all types of oculocutaneous and ocular albinism (англ.) // Ala J Med Sci. — London, 1979. — Vol. 16, no. 4. — P. 327—330.

[2] Mayer, AM. Polyphenol oxidases in plants and fungi: Going places? A review (англ.) // Phytochemistry. — London, 2006. — Vol. 67, no. 21. — P. 2318—2331.

[3] Jaenicke, E and Decker, H. Tyrosinases from crustaceans form hexamers (англ.) // Biochem. J.. — London, 2003. — No. 371 (Pt 2). — P. 515—523.

[4] Kwon BS, Haq AK, Pomerantz SH, Halaban R. Isolation and sequence of a cDNA clone for human tyrosinase that maps at the mouse c-albino locus (англ.) // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — London, 1987. — Vol. 84, no. 21. — P. 7473—7477. Архивировано 24 сентября 2015 года.

[5] Theos AC, Tenza D, Martina JA, Hurbain I, Peden AA, Sviderskaya EV, Stewart A, Robinson MS, Bennett DC, Cutler DF, Bonifacino JS, Marks MS, Raposo G. Functions of adaptor protein (AP)-3 and AP-1 in tyrosinase sorting from endosomes to melanosomes (англ.) // Mol. Biol. Cell. — London, 2005. — Vol. 16, no. 11. — P. 5356—5372.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]