Интегрин альфа-D
Интегрин альфа-D (αD, CD11d) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGAD, альфа-субъединица интегрина αDβ2, рецептора ICAM3 и VCAM1.
Интегрин альфа-D | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||
Символ | ITGAD ; ADB2; CD11D | ||||||||||
Внешние ID | OMIM: 602453 MGI: 3578624 HomoloGene: 56919 GeneCards: Ген ITGAD | ||||||||||
| |||||||||||
Ортологи | |||||||||||
Вид | Человек | Мышь | |||||||||
Entrez | 3681 | 381924 | |||||||||
Ensembl | ENSG00000156886 | ENSMUSG00000070369 | |||||||||
UniProt | Q13349 | Q3V0T4 | |||||||||
RefSeq (мРНК) | NM_005353 | NM_001029872 | |||||||||
RefSeq (белок) | NP_005344 | NP_001025043 | |||||||||
Локус (UCSC) | Chr 16: 31.4 – 31.44 Mb |
Chr 7: 128.15 – 128.22 Mb |
|||||||||
Поиск в PubMed | Искать | Искать |
Функции
правитьИнтегрин альфа-D/бета-2 (αDβ2) является рецептором для ICAM3 и VCAM1. Может играть роль в фагоцитозе циркулирующих в крови патогенов, частиц и остатков распадающихся эритроцитов, а также в процессе атерогезеза, очищая атеросклеротические бляшки от липопротеинов.[1]
Структура
правитьИнтегрин альфа-D — крупный белок, состоит из 1114 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 126,8 кДа. N-концевой участок (1082 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (41 аминокислота). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов, VWFA-домен, до 9 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив.
Относится к интегринам с I-доменом (VWFA домен), которые не подвергаются ограниченному протеолизу в процессе созревания.
Тканевая специфичность
правитьИнтегрин альфа-D экспрессирован на клетках миеломоноцитарной клеточной линии и подклассах лимфоцитов периферической крови. Особенно высокая экспрессия наблюдается в макрофагах атеросклеротических бляшек и макрофагах красной пульпы селезёнки.
См.также
правитьПримечания
править- ↑ Uniprot database entry for CD11d (accession number Q13349) . Дата обращения: 12 марта 2012. Архивировано 23 июля 2017 года.
Библиография
править- Van der Vieren M., Le Trong H., Wood C.L., et al. A novel leukointegrin, alpha d beta 2, binds preferentially to ICAM-3. (англ.) // Immunity : journal. — Cell Press, 1996. — Vol. 3, no. 6. — P. 683—690. — doi:10.1016/1074-7613(95)90058-6. — PMID 8777714.
- Grayson M.H., Van der Vieren M., Sterbinsky S.A., et al. alphadbeta2 integrin is expressed on human eosinophils and functions as an alternative ligand for vascular cell adhesion molecule 1 (VCAM-1). (англ.) // Journal of Experimental Medicine[англ.] : journal. — Rockefeller University Press[англ.], 1999. — Vol. 188, no. 11. — P. 2187—2191. — doi:10.1084/jem.188.11.2187. — PMID 9841932. — PMC 2212388.
- Van der Vieren M., Crowe D.T., Hoekstra D., et al. The leukocyte integrin alpha D beta 2 binds VCAM-1: evidence for a binding interface between I domain and VCAM-1. (англ.) // J. Immunol. : journal. — 1999. — Vol. 163, no. 4. — P. 1984—1990. — PMID 10438935.
- Noti J.D., Johnson A.K., Dillon J.D. Structural and functional characterization of the leukocyte integrin gene CD11d. Essential role of Sp1 and Sp3. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 12. — P. 8959—8969. — doi:10.1074/jbc.275.12.8959. — PMID 10722744.
- Noti J.D. Expression of the myeloid-specific leukocyte integrin gene CD11d during macrophage foam cell differentiation and exposure to lipoproteins. (англ.) // Int. J. Mol. Med.[англ.] : journal. — 2003. — Vol. 10, no. 6. — P. 721—727. — PMID 12429998.
- Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., et al. Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs. (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 2004. — Vol. 36, no. 1. — P. 40—5. — doi:10.1038/ng1285. — PMID 14702039.
- Noti J.D., Johnson A.K., Dillon J.D. The leukocyte integrin gene CD11d is repressed by gut-enriched Kruppel-like factor 4 in myeloid cells. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 5. — P. 3449—3457. — doi:10.1074/jbc.M412627200. — PMID 15561714.