Пластоцианиновое семейство медьсвязывающих белков

Пластоцианиновое/азуриновое семейство медьсвязывающих белков (или домен голубых белков первого типа) — семейство маленьких белков способных связывать один атом меди и характеризуемых сильным поглощением с пиком в области 600 нм, благодаря чему в восстановленном состоянии обычно окрашены в ярко-голубой цвет (см. медьсодержащие белки)[2][3]. Самые известные из членов этого класса белков — растительные пластоцианины, маленькие водорастворимые белки хлоропластов, переносящие электрон с цитохрома f, и состоящие в дальнем родстве с бактериальными белками азуринами, которые обмениваются электронами с цитохромом c551. В это же семейство включают белок амицианин из таких бактерий как Methylobacterium extorquens или Paracoccus versutus (Thiobacillus versutus), способных расти на метиламине; аурацианины A и B из Chloroflexus aurantiacus;[4] голубой медьсодержащий протеин из Alcaligenes faecalis; купредоксин из очистков Cucumis sativus (огурца);[5] кузацианин (основный голубой белок) из огурца; галоцианин, мембраносвязанный белок из Natronomonas pharaonis (Natronobacterium pharaonis),[6] псевдоазурин из Pseudomonas; рустицианин из Thiobacillus ferrooxidans;[7] стеллацианин из Rhus vernicifera (японское лаковое дерево); умецианин из корней Armoracia rusticana (хрен); и аллерген Ra3 из амброзии. Этот содержащийся в пыльце белок эволюционно близок перечисленным выше полипептидам, но по-видимому потерял способность связывать медь. Хотя в первичной структуре всех этих белков наблюдается заметное расхождение, участок связывания меди остаётся крайне консервативным.

Медьсвязывающие белки, семейство пластоцианина/азурина
Структура пластоцианина тополя[1].
Структура пластоцианина тополя[1].
Идентификаторы
Символ Copper-bind
Pfam PF00127
InterPro IPR000923
PROSITE PDOC00174
SCOP 1plc
SUPERFAMILY 1plc
OPM superfamily 101
OPM protein 1sfd
CDD cd00920
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Примечания

править
  1. Guss J. M., Bartunik H. D., Freeman HC. Accuracy and precision in protein structure analysis: restrained least-squares refinement of the structure of poplar plastocyanin at 1.33 A resolution (англ.) // Acta Cryst. B[англ.] : journal. — International Union of Crystallography, 1992. — December (vol. 48, no. 6). — P. 790—811. — doi:10.1107/S0108768192004270. — PMID 1492962.
  2. Clingeleffer D. J., Guss J. M., Rogers S. J., Freeman H. C., Garrett T. P. The crystal structure of poplar apoplastocyanin at 1.8-A resolution. The geometry of the copper-binding site is created by the polypeptide (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1984. — Vol. 259, no. 5. — P. 2822—2825. — PMID 6698995.
  3. Hunt L. T., Ryden L. G. Evolution of protein complexity: the blue copper-containing oxidases and related proteins (англ.) // J. Mol. Evol.[англ.] : journal. — 1993. — Vol. 36, no. 1. — P. 41—66. — doi:10.1007/BF02407305. — PMID 8433378.
  4. Meyer T. E., Han J., McManus J. D., Brune D. C., Sanders-Loehr J., Cusanovich M. A., Tollin G., Blankenship R. E. Isolation, characterization, and amino acid sequences of auracyanins, blue copper proteins from the green photosynthetic bacterium Chloroflexus aurantiacus (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1992. — Vol. 267, no. 10. — P. 6531—6540. — PMID 1313011.
  5. Messerschmidt A., Mann K., Thoenes U., Mehrabian Z., Nalbandyan R., Schafer W. The amino acid sequence of a type I copper protein with an unusual serine- and hydroxyproline-rich C-terminal domain isolated from cucumber peelings (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 1992. — Vol. 314, no. 3. — P. 220—223. — doi:10.1016/0014-5793(92)81475-2. — PMID 1468551.
  6. Oesterhelt D., Mattar S., Scharf B., Rodewald K., Engelhard M., Kent S. B. The primary structure of halocyanin, an archaeal blue copper protein, predicts a lipid anchor for membrane fixation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1994. — Vol. 269, no. 21. — P. 14939—14945. — PMID 8195126.
  7. Yano T., Fukumori Y., Yamanaka T. The amino acid sequence of rusticyanin isolated from Thiobacillus ferrooxidans (англ.) // FEBS Lett.[англ.] : journal. — 1991. — Vol. 288, no. 1. — P. 159—162. — doi:10.1016/0014-5793(91)81025-4. — PMID 1879547.