Каталаза

Катала́за (от греч. καταλύω — разрушать, ломать) — фермент (КФ 1.11.1.6 Архивная копия от 24 мая 2013 на Wayback Machine), который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксида водорода на воду и молекулярный кислород ($\mathrm {2H_{2}O_{2}\rightarrow 2H_{2}O+O_{2}}$), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах. Участвует в тканевом дыхании.

Каталаза
Обозначения
Символы	CAT
CAS	9001-05-2
Entrez Gene	847
HGNC	1516
OMIM	115500
RefSeq	NM_001752
UniProt	P04040
Другие данные
Шифр КФ	1.11.1.6
Локус	11-я хр. , 11p13
Информация в Викиданных ?

Каталаза
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 1DGB, 1DGF, 1DGG, 1DGH, 1F4J, 1QQW
Идентификаторы
Псевдонимы	CAT, catalase
Внешние ID	OMIM: 115500 MGI: 88271 HomoloGene: 55514 GeneCards: CAT
Расположение гена (человек) Хр. 11-я хромосома человека Локус 11p13 Начало 34,438,934 bp Конец 34,472,060 bp
Расположение гена (Мышь) Хр. 2-я хромосома мыши Локус 2 E2|2 54.43 cM Начало 103,284,194 bp Конец 103,315,505 bp
Паттерн экспрессии РНК Bgee Человек Мышь (ортолог) Наибольшая экспрессия в right lobe of liver mucosa of ileum skin of hip skin of thigh Наибольшая экспрессия в left lobe of liver proximal tubule tunica adventitia of aorta subcutaneous adipose tissue stroma of bone marrow Дополнительные справочные данные BioGPS Дополнительные справочные данные
Генная онтология Молекулярная функция гомодимеризация белка aminoacylase activity peroxidase activity связывание с ионом металла oxidoreductase activity, acting on peroxide as acceptor catalase activity antioxidant activity heme binding NADP binding enzyme binding oxidoreductase activity signaling receptor binding связывание похожих белков Компонент клетки цитозоль аппарат Гольджи мембрана intracellular membrane-bounded organelle фокальные контакты mitochondrial intermembrane space peroxisomal membrane пероксисома клеточная мембрана peroxisomal matrix эндоплазматический ретикулум митохондрия лизосома экзосома внеклеточная область внеклеточное пространство secretory granule lumen ficolin-1-rich granule lumen Биологический процесс response to phenylpropanoid ureteric bud development response to estradiol response to hypoxia response to cadmium ion response to fatty acid нефрогенез response to inactivity response to hyperoxia cellular response to growth factor stimulus старение человека cholesterol metabolic process response to L-ascorbic acid негативная регуляция апоптоза ответ на озон response to oxidative stress response to activity protein tetramerization response to vitamin E response to insulin response to vitamin A аэробное дыхание response to lead ion positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity osteoblast differentiation hydrogen peroxide catabolic process УФ-защита positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling response to radiation response to light intensity response to ethanol negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity triglyceride metabolic process protein homotetramerization response to UV response to toxic substance response to hydrogen peroxide hemoglobin metabolic process positive regulation of cell division cellular oxidant detoxification neutrophil degranulation ответ на активные формы кислорода cellular response to oxidative stress protein targeting to peroxisome Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи Вид Человек Мышь Entrez 847 12359 Ensembl ENSG00000121691 ENSMUSG00000027187 UniProt P04040 P24270 RefSeq (мРНК) NM_001752 NM_009804 RefSeq (белок) NP_001743 NP_033934 Локус (UCSC) Chr 11: 34.44 – 34.47 Mb Chr 2: 103.28 – 103.32 Mb Поиск по PubMed Искать Искать
Информация в Викиданных
Смотреть (человек) Смотреть (мышь)

Каталаза была получена в кристаллическом состоянии. Её молекулярная масса оценивается в 250 кДа. Фермент широко распространён в клетках животных, растений и микроорганизмов. Относится к хромопротеидам, имеющим в качестве простетической (небелковой) группы окисленный гем. Специфичность каталазы в отношении к субстрату-восстановителю невелика, поэтому она может катализировать не только разложение $\mathrm {H_{2}O_{2}}$, но и окисление низших спиртов. Функция каталазы сводится к разрушению токсичного пероксида водорода, образующегося в ходе различных окислительных процессов в организме. Каталаза является каталитически совершенным ферментом - она ускоряет разложение пероксида водорода в 90 миллиардов раз.

Методы определения активности каталазы

Каталазную активность определяют спектрофотометрически, измеряя убыль концентрации пероксида водорода по снижению поглощения реакционной смеси при длинах волн в ультрафиолетовой части спектра (например, при 253 нм) или по поглощению комплекса пероксида водорода с молибдатом (например, при 410 нм), используя соответствующие коэффициенты молярного поглощения.

См. также

• Каталитически совершенный фермент

Ссылки

• [dic.academic.ru/dic.nsf/enc_medicine/14012/Каталаза Каталаза в медицинской энциклопедии]